Mit Mikroben zu erneuerbaren Kunststoffen
Ein bakterielles Enzym könnte der Schlüssel zu einer nachhaltigen
Produktion des Kunststoff-Bausteins Ethylen sein.
Die herkömmliche Gewinnung von Ethylen setzt große Mengen Treibhausgase
frei. Ein Bakterienzym könnte es zukünftig möglich machen, den
Plastikbaustein Ethylen ohne CO2-Emissionen zu produzieren.
Forschende des
Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie haben die Struktur
und Funktion des Enzyms untersucht. Die Ergebnisse liefern die
biochemischen Grundlagen, um eine nachhaltigere biotechnologische
Produktion von Ethylen zu entwickeln – und geben gleichzeitig Aufschluss
über frühe biochemische Prozesse auf der Erde.
Ethylenproduktion mit und ohne Bakterien
Zur Deckung des aktuellen Bedarfs an Kunststoffen und chemischen
Grundstoffen wird Ethylen derzeit in großem Maßstab aus fossilen
Brennstoffen gewonnen. Dies macht die Suche nach neuen, erneuerbaren
Verfahren erforderlich. Die Nutzung bakterieller Stoffwechselwege könnte
zukünftig eine Lösung sein, allerdings sind in der Natur nur wenige Enzyme
bekannt, die Ethylen bilden können. Diese benötigen oft energiereiche
Substrate. Darüber hinaus setzen auch sie CO2 als Nebenprodukt frei.
Die Wissenschaft reagierte daher mit großem Interesse, als vor einigen
Jahren im Bakterium Rhodospirillum rubrum das Enzym Methylthioalkan-
Reduktase entdeckt wurde. Mit dessen Hilfe produziert das Bakterium unter
sauerstofffreien Bedingungen Ethylen, ohne dass CO2 entsteht.
Ganz besondere Enzyme: die „Great Clusters of Biology“
Die Tatsache, dass die Produktion unter sauerstoffreien Bedingungen
stattfindet, ist auch ein Problem: Aufgrund der erheblichen
Herausforderungen bei der Aufreinigung und Handhabung der
sauerstoffempfindlichen Metalloenzyme konnte die Methylthioalkan-Reduktase
bisher nur in Zellkulturen untersucht werden. Ein direkter Nachweis ihrer
Aktivität außerhalb der Zelle fehlte bislang. Vor einer möglichen
biotechnologischen Nutzung bleiben viele wichtige Fragen offen: Wie
funktioniert der katalytische Mechanismus und welche Eigenschaften
bestimmen ihn?
Nun haben Forschende des Max-Planck-Instituts für terrestrische
Mikrobiologie in Marburg unter der Leitung von Dr. Johannes Rebelein in
einer Zusammenarbeit mit der RPTU Kaiserslautern das Enzym aufgereinigt
und seine Struktur aufklärt. Dabei machten die Forschenden eine spannende
Entdeckung: „Die Reaktion wird von großen, komplexen Eisen-Schwefel-
Clustern angetrieben, von denen man bisher annahm, dass sie nur in den
Nitrogenasen, den ältesten Enzymen der Erde, vorkommen“, erklärt Ana Lago-
Maciel, Doktorandin und Erstautorin der Studie. „Das Enzym ist das erste
Nicht-Nitrogenase-Enzym, von dem bekannt ist, dass es diese Metallcluster
enthält.“
Nitrogenasen entstanden vor Milliarden von Jahren. Sie sind die einzigen
bekannten Enzyme, die gasförmigen Stickstoff aus der Atmosphäre für das
Leben verfügbar machen, indem sie durch die Reduktion des Stickstoffs den
Einbau in Biomoleküle wie DNA und Proteine ermöglichen. Diese einzigartige
Leistung beruht auf einer Besonderheit: großen und komplexen Eisen-
Schwefel-Clustern. Aufgrund ihrer strukturellen Komplexität und
geochemischen Bedeutung gehören die Metallcluster der Nitrogenasen zu den
sogenannten „Great Clusters of Biology“.
Die Arbeit erschließt auch den biochemischen und strukturellen Hintergrund
einer geochemisch bedeutsamen Quelle von Kohlenwasserstoffen. „Tatsächlich
hat das Enzym eine bemerkenswerte Vielseitigkeit”, erklärt Dr. Johannes
Rebelein, Leiter des Forschungsprojekts. „Es kann eine Reihe von
Kohlenwasserstoffen produzieren, neben Ethylen auch Ethan oder Methan.“
Blaupausen für eine nachhaltigere Kunststoffindustrie
Das im Vergleich zu Nitrogenasen sehr unterschiedliche Substratspektrum
des Enzyms eröffnet neue Türen für das Verständnis, wie die
Proteinstruktur die Reaktivität der Metallcluster bestimmt. „Unsere
Arbeit liefert die Grundlage, um diese Enzyme biotechnologisch zu zähmen
und ihr Produktspektrum an unsere Bedürfnisse anzupassen“, sagt Johannes
Rebelein.
Darüber hinaus seien die Ergebnisse ein Hinweis auf die Evolution und
Rolle der „Great Clusters“ in der Vergangenheit. „Die Ergebnisse deuten
darauf hin, dass strukturell ähnliche Enzyme diese Cluster bereits für die
reduktive Katalyse nutzten, lange bevor sich die Nitrogenasen selbst
entwickelten. Dies ist eine dramatische Wende in unserem Verständnis
dieses entscheidenden Teils der Lebensgeschichte auf der Erde.“
Wissenschaftliche Ansprechpartner:
Dr. Johannes Rebelein
Forschungsgruppenleiter +49 6421 178-190
johannes.rebelein@mpi-marburg.
Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie, Marburg
Originalpublikation:
Lago-Maciel, A.; Soares, J. C.; Zarzycki, J.; Buchanan, C. J.; Reif-
Trauttmansdorff, T.; Schmidt, F. V. ; Lometto, S.; Paczia, N.; Schuller,
J. M.; Hansen, D. F. ; Heller, G. T.; Prinz, S.; Hochberg, G.; J. Pierik,
A. J.; Rebelein, J. G.
Methylthio-alkane reductases use nitrogenase metalloclusters for carbon-
sulfur bond cleavage
Nature Catalysis Oct 2025
https://www.nature.com/article
DOI: 10.1038/s41929-025-01426-2
